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文献详细Journal detailed

青石斑鱼胃蛋白酶原的分离纯化及酶学性质研究

中文会议: 2011年中国水产学会学术年会论文集

会议日期: 2011-11-15

会议地点: 厦门

主办单位: 中国水产学会

作  者: ; ; ; ; ;

机构地区: 集美大学生物工程学院

出  处: 《2011年中国水产学会学术年会》

摘  要: 采用硫酸铵盐析、DEAE-SEPHACEL,DEAE-SEPHAROSE阴离子交换柱层析、SP-SEPHAROSE阳离子交换柱层析和SEPHACRYL S-200凝胶过滤柱层析,从青石斑鱼(EPINEPHELUS AWOARA)的胃中分离纯化到三种胃蛋白酶原(PG-1、PG-2和PG-3),SDS-PAGE结果显示,它们的分子量分别为35、36和37 KDA.在PH 2.0下,三种胃蛋白酶原转化为有活性的胃蛋白酶P-1、P-2和P-3,分子量分别约为33、33和34 KDA.三种酶的最适PH分别为3.0、2.5和2.5,最适温度均为40℃,且均能被典型的天冬氨酸蛋白酶抑制剂PEPSTATIN A有效抑制.免疫交叉反应结果表明,三种胃蛋白酶原能与大鼠抗黄鳍鲷PG-Ⅰ,PG-Ⅱ,PG-3B,PG-3A,PG-4A及PG-4B多克隆抗体发生不同程度的免疫交叉反应.动力学参数测定结果表明,P-1、P-2和P-3对酸变性牛血红蛋白的KM、KCAT及KCAT/KRN值分别为7.0×10-5 M,17.6 S-1,2.5×105 M-1·S-1;5.5×10-5 M, 22.8S-

关 键 词: 青石斑鱼 胃蛋白酶原 胃蛋白酶 纯化 性质研究

分 类 号: [S96 S85]

领  域: [农业科学] [农业科学] [农业科学] [农业科学]

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作者 林浩然

相关机构对象

机构 中山大学生命科学学院生物系
机构 华南师范大学生命科学学院生物科学系

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