导　　师： 王远亮

学科专业： H31

授予学位： 博士

作　　者： ;

机构地区： 重庆大学

摘　　要： 肌动蛋白在体外简单热力学体系中通过自组织过程形成的、大尺度的、复杂的F-ACTIN聚集结构体系却极少受到关注;而且,肌动蛋白具有的良好自装配性能,可以作为探索生物大分子聚合动力学机制和聚合结构内在联系的模式蛋白.因而,本文利用原子力显微镜(ATOMIC FORCE MICROSCOPE,AFM)技术,研究了肌动蛋白体外通过无干预的自组织过程形成的纤维结构及其多态性.肌动蛋白在体外通过自组织过程能够聚合形成树状分支的纤维丛、无规卷曲的纤维簇和具有不同直径的长纤维等离散的高级纤维结构,表现出明显的结构多态性.通过肌动蛋白自组织纤维结构的负染透射电镜观察进一步地证实了原子力显微镜的研究结果;在负染透射电镜实验中,同时观察了在微丝稳定剂鬼笔环肽介入下的肌动蛋白自装配聚合结构.在鬼笔环肽存在时,肌动蛋白主要聚合形成分散的单根微丝和少量由2,3根微丝组成的微丝束和纤维分支等简单微丝聚集纤维结构,大尺度的复杂纤维复合体系不能形成.同时,对肌动蛋白自组织分支纤维结构的拓扑形态进行了分形构造的数学描述,以有助于自组织纤维结构2D构型的确定和分析.在实验观察的基础上,结合前人的研究成果,初步分析了肌动蛋白自组织纤维结构多态性产生的热力学机制.

关 键 词： 肌动蛋白 自组织 纤维结构多态性 原子力显微镜 生物大分子 聚合动力学机制

分 类 号： [Q617 Q71]

领　　域： [生物学] [生物学]