作　　者： ; ; ; ; ; ;

机构地区： 广西大学生命科学与技术学院

出　　处： 《中国生物学文摘》 2007年第4期29-29,共1页

摘　　要： 对高温放线菌GPL1产生的纤维素酶系进行了酶学性质研究，结果表明该酶系的Cx酶、C1酶和D-葡萄糖苷酶三个酶组分的活性分别为7．11IU，0．052IU和0．47IU。三个酶组分的最造作用温度分别为65℃、60℃和70℃、最适pH分别为7．0、7．5和5．5，Cx酶在低于70℃的温度和pH大于6．0的条件下有较好的稳定性，C1酶在低于65℃的温度和pH大于7．0的条件下有较好的稳定性，β-葡萄糖苷酶在低于65℃的温度和pH大于6．0的条件下有较好的稳定性。Ca^2＋、Fe^2＋和Ba^2＋对Cx酶有弱抑制活性，Mn^2＋、Cu^2＋、Ag^＋、Mn^2＋、Zn^2＋、Co^2＋对Cx酶有较强的激活作用。Cx酶的Kin值为6．19mg／mL，Vmax为6．39mg／mL。

关 键 词： 高温放线菌 纤维素酶 酶学特性 活性

领　　域： [生物学]