作　　者： ; ;

机构地区： 华南理工大学轻工与食品学院食品科学与工程系

出　　处： 《食品科学》 1996年第4期6-11,共6页

摘　　要： 本研究用从茶叶中提取的多酚类物质分离菠萝蛋白酶、井研究了菠萝蛋白酶与茶多酚结合后的性质、结果表明，用０．５％的茶多酚提取物对菠萝蛋白酶的沉淀回收率达７８％，茶多酚与菠萝蛋白酶的结合比为１∶６４３（ｍｇ∶ｕ）。等电聚焦电泳图谱表明菠萝皮汁中有６种同工酶组份．这６种酶组份均可与茶多酚结合形成沉淀而得以分离，结合后酶的等电点（ｐＨ３．６０，ｐＨ４．９０，ｐＨ５．３５，ｐＨ６．５０，ｐＨ７．８０，ｐＨ９．２５）、最适ｐＨ值（ｐＨ６．５～８．５）以及最适温度（６０℃）不改变，但酶对底物酪蛋白的亲和力下降（游离酶Ｋｍ＝８．１×１０￣６ｍｏｌ／Ｌ，结合酶Ｋｍ＝１．３９×１０￣５ｍｏｌ／Ｌ）。酶的稳定性有明显的提高，常温下的半衰期由游离酶的５天延长至２７天。酶稳定性的提高与茶多酚的抗氧化特性有关。

关 键 词： 菠萝 蛋白酶 茶多酚 沉淀 等电聚焦电泳 分离

领　　域： [轻工技术与工程] [化学工程]